Spé SVT 1ère Th1/1-A- Transmission, variation et expression du patrimoine génétique Chapitre 4 : Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques
Publié le 07/03/2024
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Spé SVT 1ère Th1/1-A- Transmission, variation et expression du
patrimoine génétique
Chapitre 4 : Les enzymes, des biomolécules aux propriétés
catalytiques
Exercice type 2 : Pratique d’un raisonnement
scientifique.
Exercice n°12 p.97 – Un médicament contre le cancer
Afin de proposer des solutions de traitements aux personnes atteintes de
cancer, les chercheurs tentent de trouver de nouveaux médicaments.
Le taxol
est une molécule issue des arbres du genre “ taxus” et utilisée dans ces
médicaments.
Présente en faible quantité, les chercheurs la substitue par une
autre molécule le XDT afin d’obtenir des plus grandes quantités de ces
médicaments.
Le XDT subit une réaction chimique afin de devenir du taxol.
Cette
réaction est dite enzymatique et s’effectue donc à l’aide d’une enzyme appelée ßxylosidase qui permet de catalyser la réaction.
Une version mutée de cette
enzyme, l’enzyme Ep1, semblerait pourtant plus efficace que l’enzyme sauvage.
Dans ce développement, nous verrons en quoi cette enzyme mutante est plus
pertinente que l’enzyme sauvage pour la production de taxol.
Dans un premier temps nous étudierons les caractéristiques et l’efficacité de ces
deux enzymes.
Dans un second temps, nous émettrons une hypothèse sur cette
différence d’efficacité et donnerons un exemple d’enzyme mutante plus efficace.
Tout d’abord, nous remarquons des différences entre ces deux enzymes.
En
premier lieu, nous notons des résultats différents d’efficacité.
En effet, dans le
premier document nous constatons une activité relative de l’enzyme sauvage
inférieure à celle de l’enzyme mutante.
Bien que l’enzyme sauvage présente
100% d’activité relative, l’enzyme mutée, elle, dépasse les attendus avec
140,35%.
De plus, nous pouvons également observer que l’enzyme sauvage a
une affinité pour son substrat de 1 UA, alors que l’enzyme mutante a une affinité
de 3 UA avec ce même substrat.
L’enzyme EP1 est donc plus active et a une
meilleure capacité à établir des liaisons faibles et donc à fixer une molécule de
XDT, son substrat.
Enfin, nous remarquons une différence de phénotype
moléculaire.
En effet, le document 2 nous apprend que l’enzyme mutante
présente en position 91 un acide
aminé acide aspartique (Asp 91) à la place d’un acide aminé sérine (Ser 91).
Maintenant que nous connaissons les principales différences entre ces
deux enzymes, nous pouvons à présent formuler....
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