Module médecine : Chimie Acides Aminés et peptides

« Module médecine : Chimie Acides Aminés et peptides I) Acides aminés a) Différents acides aminés - 20 acides aminés courants - Éléments de base des protéines - Permet diversité des formes et fonctions des protéines - 1 AA = 110 Da sauf glycine = 57 Da et tryptophane = 186 Da Chaque acide aminé possède autour de son carbone alpha : - Un groupement amine - Un groupement acide carboxylique - Et une chaîne latérale R variable selon les AA La chaîne latérale R varie : - De taille - De charge (positive, négative, neutre) - Polarité, hydrophobicité - Réaction chimique - Aliphatique/aromatique Les AA à chaîne latérale hydrophobe Phénylalanine et tryptophane : - Fonction aromatique -> absorption dans l’Uv (280nm) Méthionine : soufré Proline : - Chaîne latérale se replie, forme un cycle avec l’amine - Retrouver au niveau des « coudes » -> courber les chaînes peptidique - Peut subir une hydroxylation (rajout OH sur le carbone 4) -> dans collagène+++ et signal de l’hypoxie (HIF1alpha) Les AA à chaîne latérale polaire, hydrophile Tyrosine : - Groupement aromatique (-> absorbe dans l’UV) - S’obtient par hydroxylation de la phénylalanine (si absence : phénylcétonurie : accumulation de phénylalanine -> toxique) Les 3 AA hydroxylés : - Modifiés par phosphorylation (sur OH) Cystéine : - Fonction thiol - Formation des ponts disulfures (liaisons covalentes) par oxydation -> lient les chaînes peptidiques entre elles, stabilisation de la structure des protéines Asparagine et glutamine : - Fonction amide (CO-NH2) - N-glycosylation de l’asparagine : liaison covalente, fixation d’un sucre, motif spécifique : N-X(tout suaf proline)-S/T Les AA chargés négativement, acides : Aspartate (acide aspartique) et glutamate (acide glutamique): - Fonction carboxylique - À pH physiologique -> chargés négativement - Peuvent interagir avec protéines chargées positivement -> liaisons ioniques Les AA chargés positivement, basiques : Lysine, arginine et histidine.... »