hémoglobine.
Publié le 08/12/2021
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Ci-dessous un extrait traitant le sujet : hémoglobine.. Ce document contient 247 mots. Pour le télécharger en entier, envoyez-nous un de vos documents grâce à notre système d’échange gratuit de ressources numériques ou achetez-le pour la modique somme d’un euro symbolique. Cette aide totalement rédigée en format pdf sera utile aux lycéens ou étudiants ayant un devoir à réaliser ou une leçon à approfondir en : Encyclopédie
hémoglobine. n.f., protéine colorée qui transporte l'oxygène et qui est présente dans
les globules rouges (hématies). L'hémoglobine est une protéine conjuguée, formée de
l'association de quatre chaînes d'acides aminés et de quatre hèmes (structures en
anneau contenant un atome de fer qui lie de façon réversible l'oxygène). Il existe
plusieurs types d'hémoglobine, l'hémoglobine du foetus, celle de l'embryon et celle de
l'adulte, qui diffèrent par la nature de leurs chaînes d'acides aminés : par exemple,
l'hémoglobine foetale (HbF) contient deux chaînes alpha et deux chaînes gamma, alors
que l'hémoglobine adulte (HbA) contient deux chaînes alpha et deux chaînes bêta. Les
gènes qui codent pour les hémoglobines humaines sont localisés sur les chromosomes
11 et 16. Le fer est une partie constituante de la molécule d'hémoglobine.
L'hémoglobine fixe l'oxygène qui pénètre dans les hématies (100 g d'hémoglobine pure
absorbent 140 cm3 d'oxygène). La capacité qu'a l'hémoglobine de fixer ou de libérer
l'oxygène est fonction de la pression partielle d'oxygène dans son environnement local.
Du fait de sa structure, la molécule d'hémoglobine a la capacité d'adapter l'apport
d'oxygène aux besoins exacts des tissus : dans les tissus aux taux métaboliques élevés,
le pH est acidifié et l'hémoglobine libère plus d'oxygène (effet Bohr). L'hémoglobine peut
aussi se combiner à l'oxyde de carbone, et former la carboxyhémoglobine. Plusieurs
maladies sont liées à des défauts de l'hémoglobine : par exemple, l'anémie falciforme,
dans laquelle les hématies adoptent la forme d'une faucille, est due à une mutation d'un
acide aminé dans la chaîne b de l'hémoglobine.
hémoglobine. n.f., protéine colorée qui transporte l'oxygène et qui est présente dans
les globules rouges (hématies). L'hémoglobine est une protéine conjuguée, formée de
l'association de quatre chaînes d'acides aminés et de quatre hèmes (structures en
anneau contenant un atome de fer qui lie de façon réversible l'oxygène). Il existe
plusieurs types d'hémoglobine, l'hémoglobine du foetus, celle de l'embryon et celle de
l'adulte, qui diffèrent par la nature de leurs chaînes d'acides aminés : par exemple,
l'hémoglobine foetale (HbF) contient deux chaînes alpha et deux chaînes gamma, alors
que l'hémoglobine adulte (HbA) contient deux chaînes alpha et deux chaînes bêta. Les
gènes qui codent pour les hémoglobines humaines sont localisés sur les chromosomes
11 et 16. Le fer est une partie constituante de la molécule d'hémoglobine.
L'hémoglobine fixe l'oxygène qui pénètre dans les hématies (100 g d'hémoglobine pure
absorbent 140 cm3 d'oxygène). La capacité qu'a l'hémoglobine de fixer ou de libérer
l'oxygène est fonction de la pression partielle d'oxygène dans son environnement local.
Du fait de sa structure, la molécule d'hémoglobine a la capacité d'adapter l'apport
d'oxygène aux besoins exacts des tissus : dans les tissus aux taux métaboliques élevés,
le pH est acidifié et l'hémoglobine libère plus d'oxygène (effet Bohr). L'hémoglobine peut
aussi se combiner à l'oxyde de carbone, et former la carboxyhémoglobine. Plusieurs
maladies sont liées à des défauts de l'hémoglobine : par exemple, l'anémie falciforme,
dans laquelle les hématies adoptent la forme d'une faucille, est due à une mutation d'un
acide aminé dans la chaîne b de l'hémoglobine.
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