Allostérie

« 1 / 2 Allostérie Beaucoup d'enzymes, tant chez les bactéries que chez les organismes · supérieurs sont douées de propriétés régulatrices : des substances totalement différentes des composés qu'elles t·ransforment sont oapabloes d'influencer, positivement ou négativement, leur activité.

Ainsi, on a pu montrer que dans l·a biosynthèse des composés ce'l'lulaires , le composé final résultant de toute une série de réactions catalysées par des enzymes spécifiques Inhibe l'une des enzymes se trouvant en début de chaine (la p•remière dans l ·a plupart des cas).

2 Cette lnhlbltton peut être levée par d'autres composés figurant dans d'autres chaînes métaboliques ou par la disparition (~transformation) de la substance inhibitrice.

Le jeu de ces activations et de ces rétroinhibitions constitue un moyen remarquablement puissant et précis d'adapter le travai·l d'une enzyme aux exigences de l'économie cel­ lulaire.

Les réserves énergétiques de la cellule sont en effet limitées.

Si une chaîne de production prend un ré­ gime trop rapide au niveau d'une certaine enzyme, le flux énergétique sera canalisé dans une vole Inutile, gaspillage sanctionné par l'épuisement, voire par la mort.

3 Une analyse systématique et compar•ative des propriétés de ces enzymes a permis de conclure que, pour la plupart d'entre elles sinon pour toutes, des Interactions Indirectes entre des centres (sites) de fixation distincts (effets allos­ tériques) sont responsables du maintien de leur fonction régulatrice.

De par leur nature même, ces effets allosté ­ riques ne peuvent s'expliquer par les théories de l'enzymo­ logie classique, pour laquelle les interactions s'effectuent di•rectement sur le site actif de l'enzyme ou en son vo'isi­ l'l'age .

Il faut donc supposer que ce's interactions sont eff.eot ·uées au moyen d'une sorte de transition moléculaire (transition allostér ·ique) qui est induite ou stabil ·isée dans la protéine lorsque celle-ci fixe une substance cc allosté­ rlque "· 2 / 2. »